Descubierta una nueva enzima de aguas profundas: descomposición del plástico PET por primera vez

Investigadores de la Universidad de Hamburgo y de la Universidad Heinrich-Heine de Düsseldorf desempeñaron un papel importante en la investigación microbiológica. Este descubrimiento amplía enormemente el conocimiento de las enzimas que degradan PET, sus mecanismos subyacentes y la comprensión evolutiva de su diversidad en los océanos del mundo. El equipo de investigación publicó recientemente sus hallazgos en Communications Chemistry, donde exploran tanto las aplicaciones biotecnológicas como las implicaciones cruciales para los procesos biogeoquímicos en entornos marinos y terrestres.

Investigación destacada: el descubrimiento de PET46

La profesora Ruth Schmitz-Streit, jefa del grupo de Biología molecular de microorganismos del Instituto de Microbiología General (IfAM) y miembro del Centro de Ciencias Marinas de Kiel (KMS), destacó la importancia de este hallazgo: "En nuestro estudio hemos descubierto un nuevo recurso genético de organismos de aguas profundas pertenecientes a arqueas que degradan PET". Hasta ahora se habían identificado alrededor de 80 enzimas que degradan PET, la mayoría de ellas procedentes de bacterias y hongos. "Nuestros hallazgos contribuyen a una mejor comprensión del papel ecológico de las arqueas de aguas profundas y su posible papel en la degradación de los residuos de PET en el océano", añadió Schmitz-Streit.

Propiedades únicas del PET46

Utilizando un enfoque metagenómico, el equipo identificó y caracterizó bioquímicamente una enzima que degrada PET, llamada PET46, a partir de un microorganismo de aguas profundas no cultivado por primera vez. Identificaron el gen de una muestra de aguas profundas basándose en su similitud con secuencias conocidas, sintetizaron el gen codificante correspondiente, produjeron la enzima en Escherichia coli y la estudiaron bioquímica y estructuralmente. La PET46 tiene características únicas que se suman a la diversidad de enzimas activas para PET. Estructuralmente distinta de las enzimas descubiertas anteriormente, la PET46 es capaz de degradar tanto polímeros de PET de cadena larga como oligómeros de cadena corta, lo que permite una degradación continua.

La enzima también emplea un mecanismo diferente para la unión del sustrato en comparación con las enzimas conocidas que degradan PET. Los investigadores identificaron una "tapa" inusual de 45 aminoácidos sobre el centro activo de la enzima, que es crucial para la unión. En contraste, otras enzimas PET suelen presentar aminoácidos aromáticos cerca de sus sitios activos.

Aplicaciones biotecnológicas prometedoras

A nivel molecular, el PET46 comparte similitudes con la esterasa del ácido ferúlico, una enzima que descompone la lignina, un polímero natural que se encuentra en las paredes celulares de las plantas. Esta enzima libera azúcares de las partes leñosas de las plantas al degradar los polímeros de lignina. Debido a las similitudes estructurales entre la lignina y el PET, las enzimas naturales que degradan el PET también pueden desempeñar un papel clave en el compostaje de la madera en los suelos forestales.

Las propiedades bioquímicas del PET46 lo convierten en un candidato prometedor para degradar plásticos tanto en entornos marinos como terrestres, así como para posibles aplicaciones biotecnológicas. En comparación con otras enzimas degradantes de PET bien caracterizadas provenientes de bacterias y plantas de compost, el PET46 funciona de manera más eficiente a 70 °C que estas enzimas de referencia a sus respectivas temperaturas óptimas.